蛋白质结构是指蛋白质分子的空间结构。所有蛋白质都是由20种不同的L型α氨基酸连接形成的多聚体，在形成蛋白质后，这些氨基酸又被称为残基。要发挥生物学功能，蛋白质需要正确折叠为一个特定构型，主要是通过大量的非共价相互作用（如氢键、离子键、范德华力和疏水作用）来实现；此外，在一些蛋白质（特别是分泌性蛋白质）折叠中，二硫键也起到关键作用。为了从分子水平上了解蛋白质的作用机制，常常需要测定蛋白质的三维结构。

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       本文通过以下几点介绍蛋白质的构成分类及麦克林蛋白质结构分析相关产品等：

       1.蛋白质结构的不同层次

       2.蛋白质的结构域

       3.蛋白质的结构模体

       4.蛋白质的折叠类型

       5.蛋白质的结构分类

       6.麦克林蛋白质结构分析试剂介绍

蛋白质结构的不同层次

        蛋白质的分子结构可划分为四级，以描述其不同的方面：

        · 蛋白质一级结构：组成蛋白质多肽链的线性氨基酸序列。

        · 蛋白质二级结构：依靠不同氨基酸之间的C=O和N-H基团间的氢键形成的稳定结构，主要为α螺旋和β折叠。

        · 蛋白质三级结构：通过多个二级结构元素在三维空间的排列所形成的一个蛋白质分子的三维结构。

        · 蛋白质四级结构：用于描述由不同多肽链（亚基）间相互作用形成具有功能的蛋白质复合物分子。

         除了这些结构层次，蛋白质可以在多个类似结构中转换，以行使其生物学功能。对于功能性的结构变化，这些三级或四级结构通常用化学构象进行描述，而相应的结构转换就被称为构象变化。

       氨基酸结构

        α-氨基酸由一个所有氨基酸类型中都含有的共同部分（形成蛋白质的主链）和一个对每一类氨基酸都不同的侧链所组成。 侧链决定了20种α-氨基酸的化学性质，具体如下表：

        重要的影响因子是侧链带电性、亲/疏水性、大小等。不同侧链在水溶液环境中的相互作用在塑造和维持蛋白质结构中扮演着重要的角色。疏水性的侧链趋向于被包埋于蛋白质内部，形成疏水核心，稳定蛋白质结构；而亲水性的侧链则更多的是暴露于溶剂中。

带电侧链对于蛋白质结构的稳定性也非常重要，通过不同带电侧链之间形成离子键可以稳定结构，而如果结构内部有未配对的带电侧链则会大大减弱结构的稳定性；此外，带电残基有很强的亲水性，通常位于蛋白质表面。

        一些氨基酸具有特殊性质，如两个半胱氨酸之间能够通过侧链上的巯基共价连接而形成二硫键，脯氨酸为环状且构象比较固定，甘氨酸为最小氨基酸且构象最具可变性。

       肽键

        两个氨基酸可以通过缩合反应结合在一起，并在两个氨基酸之间形成肽键。而不断地重复这一反应就可以形成一条很长的残基链（即多肽链）。这一反应是由核糖体在翻译进程中所催化的。肽键虽然是单键，但具有部分的双键性质（由C=O双键中的π电子云与N原子上的未共用电子对发生共振导致），因此C-N键（即肽键）不能旋转，从而连接在肽键两端的基团处于一个平面上，这一平面就被称为肽平面。而对应的肽二面角φ（肽平面绕N-Cα键的旋转角）和ψ（肽平面绕Cα-C1键的旋转角）有一定的取值范围；一旦所有残基的二面角确定下来，蛋白质的主链构象也就随之确定。

两个氨基酸通过脱水形成肽键

蛋白质的结构域

       许多蛋白质都可以被分为多个结构组成单元，蛋白质结构域(Protein domains)就是这样一个组成单元。结构域一般可以自稳定，且常常独立进行蛋白质折叠，而不需要蛋白质其他部分的参与；很多结构域都有自己独特的生物学功能。很多结构域并不是一个基因或基因家族对应蛋白质的独特结构单元，而往往是许多类蛋白质的共同结构单元。因为它们所属的蛋白质的生物学功能中占据显着地位，蛋白质结构域通常被命名和被挑选出来，例如，“钙调蛋白的钙结合结构域”。或者以几类最初发现此结构域的蛋白名称衍生而来，例如PDZ结构域（最初发现于PSD95、DlgA和ZO-1这三个蛋白质）。由于结构域自身可以稳定存在，因此可以将不同来源的结构域通过基因工程人为地结合在一起，形成融合蛋白质。

蛋白质的结构模体

       结构模体（structural motif）和序列模体是指在大量不同蛋白质中被发现的蛋白质的三维结构或氨基酸序列的短的片断。结构模体是一种结构组成单元，它是由几个二级结构的特定组合（如螺旋-转角-螺旋）所组成；这些组合又被称为超二级结构。结构模体往往还包含有长度不同的loop区。

蛋白质的折叠类型

       折叠类型则指的是整体的结构排列类型，如螺旋束、β桶、和罗斯曼折叠，或是由蛋白质数据库结构分类中提供的不同的折叠。

       从一级结构到更高级结构的过程就被称为蛋白质折叠。一个序列特定的多肽链（折叠之前的蛋白质一般都被称为多肽链）一般折叠为一种特定构象（又称为天然构象）；但有时可以折叠为一种以上的构象，且这些不同构象具有不同的生物学活性。在真核细胞内，许多蛋白质的正确折叠需要分子伴侣的帮助。

蛋白质折叠前后

蛋白质的结构分类

       对蛋白质结构进行分类的方法有多种，有多个结构数据库（包括SCOP、CATH、和FSSP）数据库提供不同的结构分类。分别采用不同的方法进行结构分类。存放蛋白质结构的PDB数据库中就引用了SCOP的分类。对于大多数已分类的蛋白质结构来说，SCOP、CATH和FSSP的分类是相同的，但在一些结构中还有所区别。

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